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7 relaciones: Cinética de Michaelis-Menten, Complejo enzima-sustrato, Enzima, Inhibición no competitiva, Inhibidor enzimático, Sitio activo, Sustrato (bioquímica).
Cinética de Michaelis-Menten
La cinética de Michaelis-Menten describe la velocidad de reacción de muchas reacciones enzimáticas.
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Complejo enzima-sustrato
Fedra o enzima-trato es la estructura que se forma de la unión de una enzima con un sustrato (la molécula sobre la que actúa la enzima).
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Enzima
Las enzimas son moléculas orgánicas que actúan como catalizadores de reacciones químicas, es decir, aceleran la velocidad de reacción.
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Inhibición no competitiva
La inhibición no competitiva es un tipo de inhibición que reduce la tasa máxima de una reacción química (Vmax) sin cambiar la afinidad aparente de unión del catalizador por el sustrato (KmApp en el caso de una enzima de inhibición, véase cinética de Michaelis-Menten).
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Inhibidor enzimático
Los inhibidores enzimáticos son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su actividad.
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Sitio activo
El sitio o centro activo es la zona de la enzima en la que se une el sustrato para ser catalizado.
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Sustrato (bioquímica)
En bioquímica, un sustrato es una molécula fijada en el sitio activo y sobre la que actúa la enzima.
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