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Estructura de las proteínas y Receptor acoplado a proteínas G

Accesos rápidos: Diferencias, Similitudes, Coeficiente de Similitud Jaccard, Referencias.

Diferencia entre Estructura de las proteínas y Receptor acoplado a proteínas G

Estructura de las proteínas vs. Receptor acoplado a proteínas G

La estructura de las proteínas reúne las propiedades de disposición en el espacio de las moléculas de proteína que provienen de su secuencia de aminoácidos, las características físicas de su entorno y la presencia de compuestos simples o complejos que las estabilicen y conduzcan a un plegamiento específico. Los receptores acoplados a proteínas G (GPCR: G protein-coupled receptors en inglés), también conocidos como receptores transmembrana de siete dominios, receptores 7TM, receptores heptahelicoidales, receptor serpentina, comprenden una gran familia de proteínas de receptores transmembrana que responden a una variedad de estímulos extracelulares que van desde fotones y pequeñas moléculas hasta péptidos y proteínas, tales como hormonas, neurotransmisores y agentes paracrinos los cuales activan las vías de transducción de señales y, finalmente, dan origen a las respuestas celulares específicas.

Similitudes entre Estructura de las proteínas y Receptor acoplado a proteínas G

Estructura de las proteínas y Receptor acoplado a proteínas G tienen 6 cosas en común (en Unionpedia): Enlace covalente, Glutamato, Hélice alfa, Monómero, Péptido, Proteína.

Enlace covalente

Un enlace covalente se produce en dos átomos no metálicos cuando se unen y comparten uno o más electrones del último nivel (electrones de valencia) (excepto el hidrógeno que alcanza la estabilidad cuando tiene 2 electrones) para alcanzar así la regla del octeto.

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Glutamato

En neurociencia, glutamato hace referencia al anión del ácido glutámico en su papel de neurotransmisor: una sustancia química que las células nerviosas utilizan para enviar señales a otras células.

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Hélice alfa

Las hélices alfa son estructuras secundarias de las proteínas.

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Monómero

Un monómero (del griego mono, ‘uno’, y mero, ‘parte’) es una molécula de pequeña masa molecular que está unida a otros monómeros, a veces cientos o miles, por medio de enlaces químicos, generalmente covalentes, formando macromoléculas llamadas polímeros.

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Péptido

Los péptidos son un tipo de molécula formadas por la unión de varios aminoácidos mediante enlaces peptídicos.

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Proteína

Las proteínas o prótidos son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.

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La lista de arriba responde a las siguientes preguntas

Comparación de Estructura de las proteínas y Receptor acoplado a proteínas G

Estructura de las proteínas tiene 139 relaciones, mientras Receptor acoplado a proteínas G tiene 93. Como tienen en común 6, el índice Jaccard es 2.59% = 6 / (139 + 93).

Referencias

En este artículo se encuentra la relación entre Estructura de las proteínas y Receptor acoplado a proteínas G. Si desea acceder a cada artículo del que se extrajo la información visite:

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